آمار
| تعداد نشریات | 13 |
| تعداد شماره‌ها | 631 |
| تعداد مقالات | 6,580 |
| تعداد مشاهده مقاله | 8,912,745 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 8,439,987 |
بهینه‌سازی عوامل مؤثر در فعالیت آنتی‌اکسیدانی پروتئین هیدرولیز شده آب پنیر به روش سطح پاسخ | |
| نشریه فرآوری و نگهداری مواد غذایی | |
| مقاله 8، دوره 11، شماره 1، تیر 1398، صفحه 117-130 اصل مقاله (544.74 K) | |
| نوع مقاله: مقاله کامل علمی پژوهشی | |
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22069/ejfpp.2019.7330.1150 | |
| نویسندگان | |
| شیما پیری قشلاقی* ؛ علیرضا صادقی ماهونک؛ مهران اعلمی؛ محمد قربانی | |
| دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان | |
| چکیده | |
| سابقه و هدف: به‌دلیل نگرانی‌هایی که در ارتباط با ایمنی و جنبه‌های وابسته به سلامتی آنتی‌اکسیدان‌های مصنوعی وجود دارد آنتی-اکسیدان‌های طبیعی مورد توجه محققین می‌باشند. در سال‌های اخیر، توجه گسترده به استفاده از آنتی‌اکسیدان‌های طبیعی منجر به تحقیقاتی در زمینه‌ی بررسی قابلیت آنتی‌اکسیدانی پپتیدهای فعال بیولوژیک از پروتئین‌های منابع جانوری یا گیاهی شده است. پپتیدهای زیست فعال به‌عنوان اجزاء پروتئینی مورد بررسی قرار می‌گیرند که در ساختار پروتئین اصلی غیرفعال بوده و پس از آزاد شدن توسط هیدرولیز آنزیمی، عملکردهای فیزیکوشیمیایی متعددی از جمله فعالیت آنتی‌اکسیدانی از خود بروز می‌دهند. فعالیت آنتی‌اکسیدانی این پپتیدهای زیست‌فعال به توانایی آن‌ها در مهار رادیکال‌های آزاد، عمل به‌عنوان شلاته کننده‌ی فلزات و جلوگیری از اکسیداسیون چربی نسبت داده شده‌اند. مواد وروش‌ها: دراین پژوهش از روش آماری سطح پاسخ جهت بهینه‌سازی شرایط فرآیند هیدرولیز پروتئین آب پنیر با استفاده از آنزیم آلکالاز استفاده شد. فاکتورهای مورد بررسی در این تحقیق دما، زمان و نسبت آنزیم به سوبسترا بودند که برای رسیدن به بیشترین میزان فعالیت آنتی‌اکسیدانی این متغییرها درمحدوده‌ی دمای 55-43 درجه سانتی‌گراد، زمان 173-60 دقیقه و مقدار آنزیم90 -40 (واحد آنسون بر کیلوگرم پروتئین) انتخاب شدند. آزمایشات بر اساس طرح مرکب مرکزی انجام شد. یافته‌ها: شرایط بهینه برای رسیدن به بیشترین میزان ظرفیت مهار رادیکال‌های آزاد سوپراکسید شامل دمای 2/47 درجه سانتی‌گراد، زمان 02/104 دقیقه و نسبت آنزیم به سوبسترای 85/96 (واحد آنسون بر کیلوگرم پروتئین) به‌دست آمد . تحت این شرایط میزان مهار رادیکال-های آزاد سوپراکسید 44/63 % حاصل شد. ضریب رگرسیون (R2) حاصل برای مدل ارائه شده (از نوع درجه دوم) سابقه و هدف: به‌دلیل نگرانی‌هایی که در ارتباط با ایمنی و جنبه‌های وابسته به سلامتی آنتی‌اکسیدان‌های مصنوعی وجود دارد آنتی-اکسیدان‌های طبیعی مورد توجه محققین می‌باشند. در سال‌های اخیر، توجه گسترده به استفاده از آنتی‌اکسیدان‌های طبیعی منجر به تحقیقاتی در زمینه‌ی بررسی قابلیت آنتی‌اکسیدانی پپتیدهای فعال بیولوژیک از پروتئین‌های منابع جانوری یا گیاهی شده است. پپتیدهای زیست فعال به‌عنوان اجزاء پروتئینی مورد بررسی قرار می‌گیرند که در ساختار پروتئین اصلی غیرفعال بوده و پس از آزاد شدن توسط هیدرولیز آنزیمی، عملکردهای فیزیکوشیمیایی متعددی از جمله فعالیت آنتی‌اکسیدانی از خود بروز می‌دهند. فعالیت آنتی‌اکسیدانی این پپتیدهای زیست‌فعال به توانایی آن‌ها در مهار رادیکال‌های آزاد، عمل به‌عنوان شلاته کننده‌ی فلزات و جلوگیری از اکسیداسیون چربی نسبت داده شده‌اند. مواد وروش‌ها: دراین پژوهش از روش آماری سطح پاسخ جهت بهینه‌سازی شرایط فرآیند هیدرولیز پروتئین آب پنیر با استفاده از آنزیم آلکالاز استفاده شد. فاکتورهای مورد بررسی در این تحقیق دما، زمان و نسبت آنزیم به سوبسترا بودند که برای رسیدن به بیشترین میزان فعالیت آنتی‌اکسیدانی این متغییرها درمحدوده‌ی دمای 55-43 درجه سانتی‌گراد، /0 | |
| کلیدواژه‌ها | |
| "آب پنیر"؛ روش سطح پاسخ"؛ "فعالیت آنتی‌اکسیدانی"؛ "هیدرولیز آنزیمی" | |
| مراجع | |
|
1. Ovissipour, M.R. AbedianKenari, A. Motamedzadegan, A. and Nazari, R.M. 2010. Optimization of Enzymatic Hydrolysis of Visceral Waste Proteins of Yellowfin Tuna (Thunnus albacares). Food and Bioprocess Technology. 5: 696-705. 2. Vioque, J., Clemente, A., Pedroche, J., Yust, M.M., and Millgn, F. 2001. Obtencion aplicaciones de hidrolizados proteicos. Grasas y Aceites. 52: 132- 136. 3. Bougatef, A., Hajji, M., Balti, R., Lassoued, I., Triki-Ellouz, Y., and Nasri, M. 2009. Antioxidant and free radical scavenging activities of smooth hound (Mustelus mustelus) muscle protein hydrolysates obtained by gastrointestinal proteases. Food Chemistry. 114:1198– 1205. 4. Pena-Ramos, E.A., and Xiong, Y.L. 2007. Antioxidant activity of soy protein hydrolyzates in a liposomial system. Food Science. 67:2952–2956. 5. Sakanaka, S., and Tachibana, Y. 2006.Active oxygen scavenging activity of egg-yolk protein hydrolysates and their effects on lipid oxidation in beef and tuna homogenates. Food Chemistry. 95:243-249. 6. Marcuse, R. 1960. Antioxidative effect of amino-acids. Nature. 186:886–887. 7. Hattori, M., Yamaji-Tsukamoto, K.A., Kumagai, H., Feng, Y., and Takahashi, K. 1998. Antioxidative activity of soluble elastin peptides. Agricultural and Food Chemistry. 46:2167–2170. 8. Hwang, J.Y., Shyu, Y.S., Wang, Y.T., and Hsu, C.K. 2010. Antioxidative properties of protein hydrolysate from defatted peanut kernels treated with esperase. Food Science and Technology. 43:285–290. 9. Revilla, E., Maria, C.S., Miramontes, E., Bautista, J., Garcia-Martinez, A., and Cremades, O. 2009. Nutraceutical composition, antioxidant activity and hypocholesterolemic effect of a watersoluble enzymatic extract from rice bran. Food Research International. 42:387–393. 10.Megias, C., Pedroche, J., Yust, M.M., Giron-Calle, J., Alaiz, M., and Millan, F. 2008. Production of copper-chelating peptides after hydrolysis of sunflower proteins with pepsin and pancreatin. Food Science and Technology. 41: 1973–1977. 11.Liu, J.R., Chen, M.J., and Lin, C.W. 2005. Antimutagenic and antioxidant properties of milk kefir and soy milkkefir. Agricultural and Food Chemistry. 53:2467–2474. 12.Nagai, T., Suzuki, N., Tanoue, Y., Kai, N., and Nagashima, T. 2007. Antioxidant and antihypertensive activities of autolysate and enzymatic hydrolysates from yam (Dioscorea opposit aThunb.) ichyoimo tubers. Food and Agriculture Environment. 5: 64–68. 13.Sakanaka, S., and Tachibana, Y. 2006. Active oxygen scavenging activity of egg-yolk protein hydrolysates and their effects on lipid oxidation in beef and tuna homogenates. Food Chemistry. 95: 243-249. 14.Wachtel-Galor, S., Szeto, Y.T., Tomlinson, B., and Benzie, I.F. 2004. Ganoderma lucidum (‘Lingzhi’); acute and short-term biomarker response to supplementation. International Food Science and Nutrition. 55:75–83. 15.Sheih, I.C, Wu, T.K., and Fang, T.J. 2009. Antioxidant properties of a new antioxidative peptide from algae protein waste hydrolysate in different oxidation systems. Bioresource Technology. 100:34193425. 16.Tang, C.H., Peng, J., Zhen, D.W., and Chen, Z. 2009. Physicochemical and antioxidant properties of buckwheat (Fagopyrum esculentum Moench) protein hydrolysates. Food Chemistry. 115:672–678. 17. Cross, K.J., Huq, N.L., Palamara, J.E., Perich, J.W., and Reynolds, E.C. 2005. Physicochemical characterization of casein phosphopeptide amorphous calcium phosphate nano complexes. The Journal of Biological Chemistry. 280:15362–15369. 18.Gauthier, S.F., Pouliot, Y., and SaintSauveur, D. 2006. Immunomodulatory peptides obtained by the enzymatic hydrolysis of whey proteins. International Dairy. 16: 11.1315–1323. 19.Mendis, E., Rajapakse, N., and Kim, S.K. 2005. Antioxidant properties of a radicals scavenging peptide purified from enzymatically prepared fish skin gelatin hydrolysate. Agricultural and Food Chemistry. 53:581–587. 20.Zhong, F., Liu, J., Ma, J., and Shoemaker, C.F. 2007. Preparation of hypocholesterol peptides from soy protein and their hypocholesterolemic effect in mice. Food Research International. 40:661677. 21.Je, J.Y., Lee, K.H., Lee, M.H., and Ahn, C.B. 2009. Antioxidant and antihypertensive protein hydrolysates produced from tuna liver by enzymatic hydrolysis. Food Research International.42:1266–1272. 22.Saito, K., Jin, D.H., Ogawa, T., Muramoto, K., Hatakeyama, E., and Yasuhara, T.2003.Antioxidative properties of tripeptide libraries prepared by the combinatorial chemistry. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 51:3668–3674. 23.Walzem, R.L., DiUard, C.J., and German, J.B. 2002. Whey components: millennia of evolution create functionalities for mammalian nutrition: what we know and what we may be over lookins. Jouranlof Crif Rev Food SeiNwir. 42:353-375. 24.Ha, E., and Zeniel, M.B. 2003. Functional properties of whey, whey components, and essential amino acids: mechanisms underlying health benefits for active people. The Journal of Nutritional Biochemistry.14:251-258. 25.Giménez, B., Aleman, A., Montero, P., and Gomez-Guillén, M.C. 2009. Antioxidant and functional properties of gelatin hydrolysates obtained from skin of sole and squid. Food Chemistry. 114:976-983. 26.Sumaya-Martinezl, T., Castillo-Morales, A., Favela-Torres, E., Huerta-Ochoa1, S., and Prado-Barragan, L.A. 2005. Fish protein hydrolysates from gold carp (Carassius auratus). A study of hysolysis parameters using response surface methodology. Journal of the Science of Food and Agriculture. 85: 98-104. 27.Diniz, F., M., and Martin, A.M. 1996. Use of response surface methodology to describe the combined effect of pH, temperature and E/S ratio on the hydrolysis of dog fish (Squalusacanthias) muscle. Food Science and Technology. 31:419-426. 28.Aspmo, S.I., Horn, S.J., and Eijsink, V.G.H. 2005. Enzymatic hydrolysis of Atlantic cod (Gadusmorhua L.) viscera. Process Biochemistry. 40:1957–1966. 29.Taheri, A., AbedianKenari, A., Motamedzadegan, A., and HabibiRezaei, M. 2011b. Poultry By-Products and Enzymatic Hydrolysis: Optimization by Response Surface Methodology Using Alcalase® 2.4L. International Journal of Food Engineering. 7:1556-3758. (In Persian) 30.AOAC. Official methods of analysis (18th ed.). 2005. Association of Official Analytical Chemists.Washington, DC. 31.AOAC. Official methods of analysis (18thed.). 2000. Association of Official Analytical Chemists .Washington, DC. 32.Marklund, S., and Marklund, G. 1974. Involvement of the superoxide anion radical in the autoxidation of pyrogallal and a convenient assay for superoxide dismutase. European Journal of Biochemistry.47:469-474. 33.Bezerra, M.A., Santelli, R.E., Oliveira, E.P., Villar, L.S., and Escaleira, L.A. 2008. Response surface methodology (RSM) as a tool for optimization in analytical chemistry. Talanta 76:965977. 34.Taheri, A. 2011a. Antioxidative properties of rainbow sardine (Dussumieria acuta) protein hydrolysate: optimization using | |