دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان

 آمار

تعداد نشریات14
تعداد شماره‌ها682
تعداد مقالات7,081
تعداد مشاهده مقاله10,980,354
تعداد دریافت فایل اصل مقاله10,049,929
رئوفی, نسیم, کدخدایی, رسول, نجف نجفی, مسعود. (1398). اثر زمان اعمال تیمار حرارتی پروتئین بر ویژگی های کمپلکس صمغ کتیرا-ایزوله پروتئین آب پنیر. , 11(2), 133-148. doi: 10.22069/ejfpp.2020.10490.1321
نسیم رئوفی; رسول کدخدایی; مسعود نجف نجفی. "اثر زمان اعمال تیمار حرارتی پروتئین بر ویژگی های کمپلکس صمغ کتیرا-ایزوله پروتئین آب پنیر". , 11, 2, 1398, 133-148. doi: 10.22069/ejfpp.2020.10490.1321
رئوفی, نسیم, کدخدایی, رسول, نجف نجفی, مسعود. (1398). 'اثر زمان اعمال تیمار حرارتی پروتئین بر ویژگی های کمپلکس صمغ کتیرا-ایزوله پروتئین آب پنیر', , 11(2), pp. 133-148. doi: 10.22069/ejfpp.2020.10490.1321
رئوفی, نسیم, کدخدایی, رسول, نجف نجفی, مسعود. اثر زمان اعمال تیمار حرارتی پروتئین بر ویژگی های کمپلکس صمغ کتیرا-ایزوله پروتئین آب پنیر. , 1398; 11(2): 133-148. doi: 10.22069/ejfpp.2020.10490.1321

اثر زمان اعمال تیمار حرارتی پروتئین بر ویژگی های کمپلکس صمغ کتیرا-ایزوله پروتئین آب پنیر

نشریه فرآوری و نگهداری مواد غذایی
مقاله 9، دوره 11، شماره 2، بهمن 1398، صفحه 133-148    اصل مقاله (1.22 M)
نوع مقاله: مقاله کامل علمی پژوهشی
شناسه دیجیتال (DOI): 10.22069/ejfpp.2020.10490.1321
نویسندگان
نسیم رئوفی1؛ رسول کدخدایی* 1؛ مسعود نجف نجفی2
1پژوهشکده علوم و صنایع غذایی
2مرکز تحقیقات و آموزش کشاورزی و منابع طبیعی خراسان رضوی، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی
چکیده
سابقه و هدف: صمغ کتیرا در زمره صمغ های ترشحی با کاربردهای متنوع در صنایع غذایی و دارویی است. متأسفانه اطلاعات محدودی در خصوص اتصالات الکترواستاتیک این صمغ با پروتئین ها به خصوص پروتئین های دناتوره شده در دسترس است. به همین دلیل هدف اصلی پژوهش حاضر بررسی اثر اعمال حرارت بر ویژگی های ایزوله پروتئین آب پنیر و کمپلکس های حاصله با صمغ کتیرا می باشد.

مواد و روش ها: ابتدا اثر مدت زمان اعمال تیمار حرارت دهی ایزوله پروتئین آب پنیر (0، 5، 10، 15، 20، 25، 30 و 35 دقیقه) در درجه حرارت 80 درجه سانتی گراد بر کدورت محلول های پروتئینی و کمپلکس صمغ کتیرا- ایزوله پروتئین آب پنیر (1/0 r =) در 4pH = و غلظت کلی 1/0% مورد بررسی قرار گرفت. سپس رفتار جریان و ویسکوزیته کمپلکس صمغ کتیرا- ایزوله پروتئین آب پنیر در درجه برش صفر تا 100 بر ثانیه با محلول های خالص صمغ و پروتئین مقایسه شد. با توجه به این که بیشترین میزان کدورت در محدوده حرارتی 35-15 درجه سانتی گراد مشاهده شد، اثر سه تیمار حرارتی (15، 25 و 35 دقیقه) و همچنین 6 نسبت ایزوله پروتئین آب پنیر حرارت دیده به صمغ کتیرا (2:1، 1:1، 1:2، 1:5، 1:10 و 1:20) بر میزان ترکیبات تشکیل دهنده دو فاز توسط آزمون های لوری و فنل- سولفوریک اسید مورد بررسی قرار گرفت.

یافته ها: با افزایش زمان حرارت دهی، کدورت نمونه های پروتئین خالص، به طور معنی داری تغییر یافت؛ به طوری که بیشترین کدورت پس از 25 دقیقه حرارت دهی حاصل شده بود. اما این محلول ها به دلیل تشکیل توده های پروتئینی ناشی از برهم کنش پروتئین- پروتئین، بسیار ناپایدار بودند. با افزودن صمغ کتیرا به محلول پروتئین حرارت دیده به دلیل تشکیل کمپلکس های پروتئین-پلی ساکارید افزایش معنی داری در پایداری آن ها مشاهده شد (05/0 p <). به صورت مشابه در کمپلکس های پروتئین-پلی ساکارید نیز بیشترین میزان کدورت در نمونه ای که پروتئین آن به مدت 25 دقیقه حرارت داده شده بود مشاهده شد. بررسی رفتار جریان کمپلکس نشان دهنده رفتار سودوپلاستیک همراه با ایجاد حلقه هیسترسیس در منحنی های رفت و برگشت بود. همچنین افزایش چشمگیری در ویسکوزیته محلول کمپلکس نسبت به نمونه های خالص صمغ و پروتئین حاصل شد که همگی تأییدی بر ایجاد کمپلکس بین صمغ کتیرا و ایزوله پروتئین آب پنیر حرارت دیده است. محاسبات نشان داد کمترین نسبت پروتئین به صمغ در فاز رسوب مربوط به نمونه ای است که پروتئین آن به مدت 25 دقیقه در معرض حرارت 80 درجه سانتی گراد قرار گرفته است. همچنین با افزایش نسبت پروتئین آب پنیر به صمغ کتیرا در مخلوط، این نسبت در فاز رسوب نیز افزایش چشمگیری پیدا کرد.

نتیجه گیری: در اثر افزودن صمغ کتیرا به محلول پروتئین پایداری زیادی در محلول های پروتئینی ایجاد می شود که حاصل برهم کنش الکترواستاتیک صمغ با پروتئین است. تیمار حرارتی ایزوله پروتئین آب پنیر باعث افزایش کدورت و در نتیجه افزایش راندمان تشکیل کمپلکس های صمغ کتیرا- پروتئین آب پنیر می شود که دلیل آن باز شدن ساختار پروتئین و در دسترس قرار گرفتن گروه های عملگرای پروتئین است.
کلیدواژه‌ها
پروتئین آب پنیر؛ صمغ کتیرا؛ کدورت؛ کمپلکس؛ ویسکوزیته
مراجع
  1. Antonov, A.Y., Dmitrochenko, A.P., and Leontiev, A.L. 2006. Interactions and compatibility of 11S globulin from Viciafaba seeds and sodium salt of carboxymethylcellulose in an aqueous medium. International Journal of Biological Macromolecules. 38: 18–24.
  2. Bourriot, S., Garnier, C., and Doublier, J.L. 1999. Phase separation, rheology and structure of micellar casein–galactomannan mixtures. International Dairy Journal. 9: 353–357.
  3. Bourriot. S., Garnier, C., and Doublier, J.L. 1999. Phase separation. Rheology and microstructure of micellar casein-guar gum mixtures. Food Hydrocolloids. 13: 43-49.
  4. Dickinson, E. 1995. Mixed biopolymers at interfaces. P 349-372, In: S.E. Harding, S.E., Hill and J.R. Mitchell (eds), Mixed Biopolymers, Nottingham University Press, Nottingham.
  5. Ercelebi, E.-A. andIbanoglu, E. 2007. Influence of hydrocolloids on phase separation and emulsion properties of whey protein isolate. Journal of Food Engineering. 80: 454–459.
  6. Firooz, M.H., Mohammadifar, M.A., and Haratian, P. 2012. Self-assembly of β-lactoglobulin and the soluble fraction of gum tragacanth in aqueous medium. International Journal of Biological Macromolecules. 50: 925-931.
  7. Gorji, S.G., Gorji, E.G., and Mohammadifar, M.A. 2014. Characterisation of gum tragacanth (Astragalusgossypinus)/sodium caseinate complex coacervation as a function of pH in an aqueous medium. Food Hydrocolloids. 34: 161-168.
  8. Jang, H.D., and Swaisgood, H.E. 1990. Disulfide bond formation between thermally denatured b-lactoblobulin and k-casein in casein micelles. Journal of Dairy Science. 73: 900–904.
  9. Jones, O.G., Lesmes, U., Dubin, P., and McClements, D.J. 2010. Effect of polysaccharide charge on formation and properties of biopolymer nanoparticles created by heat treatment of β-lactoglobulin–pectin complexes. Food Hydrocolloids. 24: 374–383.
  10. Kasapis, S. 2008. Phase separation in biopolymer gels: a low- to high-solid exploration of structural morphology and functionality. Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 48: 341–359.
  11. Kim, H.-J., Decker, A.E., and McClements, D.J. 2006. Preparation of multiple emulsions based on thermodynamic incompatibility of heat-denatured whey protein and pectin solutions. Food Hydrocolloids. 20: 586–595.
  12. Kontogiorgos, V., Tosh, S.M., and Wood, P.J. 2009. Phase behaviour of high molecular weight oat b-glucan/whey protein isolate binary mixtures. Food Hydrocoilloids. 23: 949–956.
  13. Laneuville, S.I., Paquin, P., and Turgeon, S.L. 2000. Effect of preparation conditions on the characteristics of whey protein-xanthan gum complexes. Food Hydrocolloids. 14: 305–314.
  14. Lapasin, R., and Pricl, S. 1999. Rheology of polysaccharide systems Rheology of industrial polysaccharides: Theory and applications. United States of America: An Aspen Publication, Pp: 250-309.
  15. Lazaridou, A., and Biliaderis, C.G. 2009. Concurrent phase separation and gelation in mixed oat b-glucans/sodium caseinate and oat β-glucans/pullulandispersions. Food Hydrocolloids. 23: 886–895.
  16. Lowry, O.H., Rosebrough, N.J., Farr, A.L., and Randall, R.J .1951. Protein measurement with the Folin phenol reagent. Journal of Biological Chemistry. 193: 265-275.
  17. Mutilangi, W.R.M., and Kilara, A. 1985. Functional properties of heat denatured whey protein. I. Solubility. Milchwissenschaft. 40(6): 338-341.
  18. Nasirpour, A., Amir, M., Hajihashemi, Z., and Fazilati, M. 2013. Complex formation between Tragacanth gum and beta-lactoglobulin in aqueous solution. International Food Research Journal. 20(3):1249-1254.
  19. Pelegrine, D.H.G., and Gomes, M.T.M.S. 2012. Analysis of whey proteins solubility at high temperatures. International Journal of Food Engineering. 8(3).
  20. Perrechil, F.A., Braga, A.L.M., and Cunha, R.L. 2009. Interactions between sodium caseinate and LBG in acidified systems: Rheology and phase behavior. Food Hydrocolloids. 23: 2085–2093.
  21. Phillips, G. O. and Williams, P. A. 2009. Handbook of Hydrocolloids, Cambridge, UK: Woodhead Publishing Ltd, Pp: 483-496.
  22. Samant, S.K., Singhal, R.S., Kulkarn, P.R., and Rege, D. 1993. Protein–polysaccharide interactions: a new approach in food formulations. International Journal of Food Science and Technology. 28(6): 547-562.
  23. Sanchez, C., and Paquin, P. 1997. Protein and protein–polysaccharide microparticles. Food science and technology, New York, Marcel Dekker, Pp: 503–528.
  24. Schmitt, C., and Turgeon, S.L. 2011. Protein/polysaccharide complexes and coacervates in food systems. Advances in Colloid and Interface Science. 167: 63-70.
  25. Shu, Y.-W., Sahara, S., Nakamura, S. and Kato, A. 1996. Effects of the length of polysaccharide chains on the functional properties of the Millard-type lysozyme–polysaccharide conjugate. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 44: 2544-2548.
  26. Stauffer, K.R. 1980. Gum Tragacanth, P 11-1–11-30, In: R.L. Davidson (ed), Handbook of water-soluble gums and resins, New York, McGraw-Hill.
  27. Stauffer, K.R., and Andon, S.A. 1975. Comparison of the functional characteristics of two grades of tragacanth. Food Technology. 4: 46-51.
  28. Stone, A.K., and Nickerson, M.T. 2012. Formation and functionality of whey protein isolate (kappa-, iota-, and lambda-type) carrageenan electrostatic complexes. Food Hydrocolloid. 27: 271-277.
  29. Tolstoguzov, V.B. 1996. Structure-property relationships in foods. P 1-14, In:N. Parris, A. Kato, L.K. Creamer and J. Pearce (eds), Macromolecular interactions in food technology, ACS Symposium Series 650. Washington, DC: American Chemical Society.
  30. Tolstoguzov, V.B. 2003. Some thermodynamic considerations in food formulation. Food Hydrocolloids. 17: 1-23.
  31. Weinbreck, F., Wientjes, R.H.W., Nieuwenhuijse, H., Robijn, G.W., and de Kruif, C.G. 2004. Rheological properties of whey protein/gum arabiccoacervates. Journal of Rheology. 48: 6.1215-1228.
  32. Weiping, W. 2000. Tragacanth and karaya. P 231-246, In: Philips, G.O., and Williams, P. A. (eds), Handbook of hydrocolloids, Cambridge, England: CRC Press.
  33. Xia, J., and Dubin, P.L. 1995. Protein–polyelectrolyte complexes. P 247–274, In: P.L. Dubin, J. Bock, R., Davies, D.N. Schulz and C. Thies (eds), Macromolecular complexes in chemistry and biology, Berlin: Springer-Verlag.
  34. Zaitzev, V.S., Izumrudov, V.A., and Zezin, A.B. 1992. A new family of water-soluble protein – polysaccharide complexes. Polymer Science USSR. 34(1): 54–55.
  35. Zhang, G., and Foegeding, E.A. 2003. Heat-induced phase behavior of b-lactoglobulin/polysaccharide mixtures. Food Hydrocolloids. 17: 785–792.
آمار
تعداد مشاهده مقاله: 960
تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 722


سامانه مدیریت نشریات علمی. طراحی و پیاده سازی از سیناوب